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希尔系数的生化意义

归档日期:07-16       文本归类:电离状态      文章编辑:爱尚语录

  蛋白质内部,如果是由多亚基组成,那么这一群亚基之间有怎样的作用关系?例如,血红蛋白四个亚基与携带氧气之间关系的研究。

  蛋白质表面,如果有多个表位,那么不同配体与这个蛋白作用时,配体之间有什么作用关系?例如,别构酶的催化调节研究。

  这都需要用同一个希尔方程和同一个希尔系数(Hill coefficient)来说明。

  KA- 产生半数占用时的配体浓度(配体浓度足以占用结合位点的一半数目),亦为微观的解离常数。

  n - 希尔系数,描述了协同性(或亦可能是其他生物化学性质,取决于使用希尔方程时的讨论背景)

  在“别构酶”里,既涉及一个蛋白内的亚基之间作用,也有酶(可以称为受体)和配体(包括底物,别构效应物,没有别构效应的抑制剂或者激活剂等等)之间的作用关系,这时可以做下列说明:

  在适当的情况下,希尔常数的值描述了配体,以下列几种方式结合时的协同性:

  n1 - 负协同反应:一旦一个配体分子结合到酶上,酶对其他配体的亲和力就会减小。

  n=1 - 非协同反应:酶对于一个配体分子的亲和力,并不取决于是否有配体分子已结合到其上。

  n1 - 正协同反应:一旦一个配体分子结合到酶上,酶对其他配体的亲和力就会增大。希尔方程(作为描述吸附到结合位点上的化合物浓度,与结合位点的被占分数之间的关系式)是等价于朗谬尔(Langmuir)方程的。

  n1,明显地表示有不止一个配体在发生作用。这在血红蛋白四个亚基之间的携带氧气的协同能力研究中得到证明,我们知道,血红蛋白的希尔系数在2.8-3之间,但是偏偏不是“4”!也就是说,希尔系数不能直接表示参与反应的(底物,或者亚基)分子数量,只能表示多分子之间相互作用的程度。

  Ca离子在希尔系数大于 3 的情况下,可以激活 CaSR(钙敏感受体,calcium-sensing receptor),因此 CaSR 在很窄的 Ca2离子浓度范围内,在非活性和完全激活活性状态间转化,这是精细调节血钙的机制,那么这个蛋白的钙离子结合表位在3以上?或者说CaSR有三个或者是三个以上的亚基?

  n1,是指有“帮倒忙”的配体存在,但是,不能表示“帮倒忙的配体”数量,只能表示“帮倒忙”的总体程度。

  此方程描述了生物大分子被配体饱和的分数,是一个关于配体浓度的函数;被用于确定受体结合到酶或受体上的协同性程度。此方程首次于1910年由阿奇博尔德·希尔(Archibald Vivian Hill )阐释出来。

  阿奇博尔德·希尔是英格兰生理学家,是生物物理学和运筹学领域里很多学科的创立者。因其在肌肉发热方面肌肉的做机械功和生热过程研究,他与德国科学家迈耶霍夫一起获得了1922年的诺贝尔生理学或医学奖。他活了91岁。希尔生于英格兰的布里斯托尔,毕业于剑桥大学三一学院。他曾经是数学系的高材生,后转攻生理学。希尔对神经的物理特性作了细致的研究,被认为是生物物理学的创始人之一。

  1914年,第一次世界大战爆发,希尔应征入伍。他组织了一支运筹学和弹道学方面的研究队伍。这个队伍包括了许多著名的物理学家,如拉尔夫·H·福勒,道格拉斯·哈特里和阿瑟·米尔纳。1919年,希尔回到剑桥,并于1920年担任了维多利亚曼彻斯特大学的生理学教授。分享:

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